研究人员发现，一个分子胶点和一个及时的转折帮助一种细菌酶快速将二氧化碳转化为碳化合物，比植物酶在光合作用中的速度快20倍。这一结果将加速将二氧化碳转化为各种产品的进展。
碳固定，或将空气中的二氧化碳转化为富含碳元素的生物大分子，对植物的生存至关重要。这就是光合作用的全部意义，也是通过植物、动物、微生物和大气层进行碳循环以维持地球上生命的庞大连锁系统的基石。
然而，固碳“冠军”是土壤细菌，而不是植物。如果科学家们能够弄清楚某些细菌的酶是如何以比植物酶快20倍的速度进行碳固定的一个重要步骤，他们也许能够开发出人工光合作用，将温室气体转化为燃料、化肥、抗生素和其他产品。
现在，来自美国能源部SLAC国家加速器实验室、斯坦福大学、德国马克斯-普朗克陆地微生物研究所、美国能源部联合基因组研究所(JGI)和智利康塞普西翁大学的一个研究小组已经发现了一种细菌酶--一种促进化学反应的分子机器--是如何启动以完成这一壮举的。
他们发现，这种酶不是抓住二氧化碳分子并把它们一个一个地附着在生物大分子上，而是由一对分子组成，它们同步工作，就像变戏法的人同时抛出和接住球以更快地完成工作的双手。每对酶中的一个“成员”张开以捕获一组反应成分，而另一个“成员”则关闭其捕获的成分并进行固碳反应;然后，他们在一个连续的循环中转换角色。
研究小组发现，一个分子“胶水”将每对酶的手固定在一起，以便它们能够以协调的方式交替打开和关闭，而扭曲的运动则有助于将成分和成品从发生反应的口袋中“赶出来”。当胶水和扭动都存在时，固碳反应比没有它们时快100倍。
“这种细菌酶是我们所知道的最有效的碳固定器，我们对它能做什么想出了一个完整的解释，”SLAC和斯坦福大学的教授、这项研究的高级领导人之一Soichi Wakatsuki说，这项研究本周发表在《ACS Central Science》上。
他说：“这个家族中的一些酶行动缓慢，但以一种非常具体的方式，只生产一种产品。其他的则快得多，可以为各种产品制作化学构件。现在我们知道了这个机制，我们可以设计出结合这两种方法的最佳特点的酶，并对各种起始材料进行非常快速的处理。”
在自然界的基础上进行改进
该团队研究的酶是一个叫做烯酰-CoA羧化酶/还原酶，或ECRs家族的一部分。它来自名为Kitasatospora setae的土壤细菌，除了它们的固碳技能外，它们还能生产抗生素。
半年前，Wakatsuki从德国马克斯-普朗克陆地微生物研究所的Tobias Erb和JGI的Yasuo Yoshikuni那里听说了这个酶家族。Erb的研究小组一直致力于开发人工光合作用的生物反应器，将大气中的二氧化碳转化为各种产品。
Erb说，尽管光合作用对地球上的生命很重要，但它的效率并不高。就像所有在漫长的进化过程中形成的事物一样，它只能做到最好，这是慢慢建立在以前的发展基础上的结果，但从未从头发明过全新的东西。
他说，更重要的是，自然光合作用中从空气中固定二氧化碳的步骤，依靠一种叫做Rubisco的酶，是一个瓶颈，使整个光合作用反应链陷入困境。因此，使用快速的ECR酶来执行这一步骤，并通过工程设计使其更快，可以带来效率的大幅提升。
“我们并不是要做一个光合作用的碳拷贝，”Erb解释说。“我们想通过使用我们对工程的理解来重建自然界的概念，设计一个更有效的过程。这种‘光合作用2.0’可以在活体或合成系统中进行，如人工叶绿体--悬浮在油中的水滴。”
一种酶的画像
Wakatsuki 和他的小组一直在研究一个相关的系统，即固氮作用，它将大气中的氮气转化为生物所需的化合物。他对ECR酶为什么这么快的问题感到好奇，开始与 Erb的小组合作寻找答案。
Hasan DeMirci是Wakatsuki小组的一名研究助理，现在是Koc大学的助理教授和斯坦福PULSE研究所的调查员，在他监督的半打SLAC暑期实习生的帮助下，领导了SLAC的工作。他说：“我们每年都会培训其中的六到七个人，他们无所畏惧。他们带着开放的心态来，准备学习，他们做了令人惊讶的事情。”
SLAC团队制作了ECR酶的样本，并在美国能源部阿贡国家实验室的高级光子源处用X射线对它们进行了结晶。X射线揭示了该酶的分子结构--其原子支架的排列--无论是其本身还是与一个促进其工作的小辅助分子相连时。
在SLAC的斯坦福同步辐射光源(SSRL)进行的进一步X射线研究表明，当它与底物相连时，酶的结构是如何变化的，底物是一种分子工作台，用于组装碳固定反应的成分并推动反应的进行。
最后，来自SLAC的林肯相干光源(LCLS)的一个研究小组在日本的SACLA X射线自由电子激光器上对该酶及其底物进行了更详细的研究。选择X射线激光器很重要，因为它允许他们在室温下研究该酶的行为--更接近其自然环境--几乎没有辐射损伤。
与此同时，德国的Erb小组和智利康塞普西翁大学的Esteban Vo¨hringer-Martinez副教授小组进行了详细的生物化学研究和广泛的动态模拟，以了解Wakatsuki和他的团队收集的结构数据。
Wakatsuki说，模拟结果显示，酶的两个部分的打开和关闭不仅涉及分子胶合，而且还涉及围绕每个酶对的中心轴的扭曲运动。
他说：“这种扭动几乎就像一个棘轮，可以把一个成品推出去，或者把一组新的成分拉到发生反应的口袋里。酶对的扭动和同步使它们能够在一秒钟内固定碳100次。”
ECR酶家族还包括一个更通用的分支，可以与许多不同种类的生物大分子相互作用，产生各种产品。但由于它们没有被分子“胶水”固定在一起，它们不能协调它们的运动，因此运作速度要慢得多。
Wakatsuki说：“如果我们能够提高这些复杂反应的速度，以制造新的生物大分子。这将是该领域的一个重大飞跃。”
到目前为止，这些实验已经产生了酶、反应成分和最终产品的各种配置的静态快照。
Wakatsuki说：“我们梦想的实验是在所有成分流入X射线激光束的路径时将它们结合起来，这样我们就可以实时观察反应的发生。”
他说，该团队实际上在SACLA尝试了这一点，但是没有成功。他说：“二氧化碳分子真的很小，而且它们移动得很快，很难捕捉到它们附着在基底上的那一刻。再加上X射线激光束是如此强大，以至于我们无法将成分保持在其中足够长的时间来进行反应。当我们用力按压时，我们设法打破了晶体。”
他补充说，即将对LCLS进行的高能量升级可能会解决这个问题，脉冲到达的频率要高得多--每秒一百万次--并且可以单独调整到每个样品的理想强度。
Wakatsuki说他的团队将继续与Erb的小组合作，并与LCLS样品输送小组和SLAC-斯坦福低温电子显微镜(cryo-EM)设施的研究人员合作，以找到一种使这种方法发挥作用的方法。
