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用X射线散射探测蛋白的凝胶动力学

X射线光子相关光谱法 X射线散射 凝胶动力学
发布:2021-04-15 14:17:19    

炒熟:煮熟的蛋清是一种动态凝胶,凝固后会保持这种状态一段时间

新的研究表明,不起眼的蛋清可以为长期以来关于凝胶进化的谜团提供答案。在《物理评论快报》上发表的一篇论文中,图宾根大学的科学家以弗兰克·施雷伯(Frank Schreiber)为首,使用超小角度X射线散射表明,煮熟的蛋清是一种动态凝胶,在凝固后仍会继续发展。他们将异常的动力学归因于蛋白键的断裂,并表明这些事件高度相关。这项研究对食品工业和相变的基础研究都具有深远的意义。

奶酪,凝结的血液和煮熟的蛋清都是凝胶的常见例子。尽管它们表现为固体,但它们大多为液体。刚性是由跨越支链网络中的材料的固体颗粒的“骨架”强加的。例如,蛋清开始时是蛋白质在水中游动,但加热迫使它们解开并粘在一起,触发凝胶化。

凝胶存在于不平衡状态,因此在凝胶化转变后很长一段时间内就通过松弛进入较低能态而继续进化。蒂宾根的研究小组受到了长期争论的鼓舞,他们争论的是凝胶的老化是持续进行还是通过颗粒键的突然间歇性破坏而进行。由于没有单一特征长度尺度的结构研究提出了挑战,因此尚未进行蛋白质凝胶老化的研究。尚不清楚凝胶的基本结构是单个蛋白质还是长链。实际上,只有通过同时研究几种蛋白质直径和网络中分支长度(数百纳米至微米)的长度尺度的凝胶,才能捕获完整的动力学。

X射线光子相关光谱法(XPCS)是一种测量散射光子之间相关性的技术。它被广泛用于测量无序物质的动力学,但是在其常规配置下,它只能测量单个蛋白质的运动。研究人员将XPCS与超小角度X射线散射相结合,使XPCS用于研究凝胶动力学,超小角度X射线散射是一种探测大长度标尺的最新技术。

分离结构和动力学

Schreiber和他的同事在加热蛋清的过程中对XPCS进行了XPCS,并观察了分支网络结构的生长。起初,凝胶的结构演变似乎与老化不相容,因为网络的复杂性和分支的平均大小随时间变化很小。

但是,凝胶不仅是静止的,还表现出间歇运动。这太快了,无法扩散,反而表明蛋白质间的突然断裂。有趣的是,相对于其大小,长链比单个蛋白质更具活力,这种行为似乎是该系统所独有的。

压力再分配

这些随长度变化的动力学随着时间的流逝而消失,研究人员认为这是关于凝胶如何在不改变其整体结构的情况下保持动态的线索。因为它是无序的,所以异常大的应力会锁定在凝胶的某些区域。他们提出,这些区域中键的断裂重新分布了应力,从而在不改变凝胶平均结构的情况下减小了凝胶的空间波动。随着时间的流逝,随着凝胶变得均匀,取决于长度比例的动力学消失,并且凝胶通过大量较小的重排而进化。

凝胶最显着的动力学行为是,随着时间的发展,键断裂事件不是独立的。观察到凝胶的弛豫时间的周期性变化,这是之前未曾观察到的,并且表明重排事件是相关的。尚不清楚这是蛋白的特殊性质还是首次观察到普遍的胶凝行为。这表明凝胶可分为亚结构。介导键断裂的“快速”凝胶和在老化过程中保留原始结构的“慢”凝胶。

关于凝胶老化的大多数研究都使用合成颗粒或模拟方法,但似乎自然不是第一次,我们比我们更直观。关于研究的意义,施雷伯说:“将来,这将使我们能够从更广泛的范围和更根本的角度了解不同生物大分子的动力学。” 通过将物理原理应用于这些系统,这项研究可以弥补热力学和生物学之间的鸿沟。

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